AGR NEWS
Emoglobina

Emoglobina

Pigmento contenuto nei globuli rossi che conferisce al sangue il caratteristico colore rosso.

Struttura chimica

L emoglobina e una cromoproteina costituita da due paia di catene polipeptidiche globine uguali fra loro a ciascuna di queste catene e attaccato un gruppo chimico denominato eme composto da un anello tetrapirrolico protoporfirina IX e da atomi di ferro in forma di ioni bivalenti. L eme e situato in una sorta di nicchia tasca dell eme che si viene a formare in ciascuna catena globinica. L emoglobina e stata senza dubbio la proteina piu studiata e per questo anche la meglio definita nella struttura. Sono note la struttura primaria cioe la composizione della sequenza aminoacidica delle differenti catene globiniche la secondaria che riguarda la disposizione tridimensionale delle catene globiniche la terziaria riguardante le angolature e le ripiegature che le catene assumono nello spazio e infine la quaternaria relativa ai punti di contatto delle quattro catene globiniche fra di loro. Le quattro catene polipeptidiche a due a due identiche costituiscono la porzione proteica globina . Nel soggetto adulto sono presenti in differenti proporzioni tre tipi di emoglobina emoglobina A formata da due catene alfa e da due catene beta che costituisce il 97 dell emoglobina presente nei globuli rossi l e. A2 costituita anch essa da due catene alfa che pero si combinano con due catene delta e rappresenta il 2 5 del totale infine l emoglobina fetale HbF costituita da due catene alfa e da due catene gamma. Le catene globiniche si distinguono perche contengono diversi aminoacidi e percio possiedono una diversa attitudine a migrare verso i poli opposti di un campo elettrico elettroforesi dell emoglobina . In tal modo si possono evidenziare numerose varianti anomale di emoglobina la cui presenza nei globuli rossi puo alterarne l integrita e la funzione vedi emoglobinopatia .

Funzioni biologiche

L emoglobina e sintetizzata da cellule precursori dei globuli rossi in particolare la sintesi delle catene globiniche avviene all interno dei ribosomi la sintesi dell eme nei mitocondri. L emoglobina svolge nell organismo funzioni vitali la piu importante delle quali consiste nel trasporto dell ossigeno dai polmoni ai tessuti periferici. A livello polmonare l emoglobina contenuta nel sangue venoso si lega all ossigeno in virtu della differente pressione parziale di ossigeno tra l interno e l esterno degli alveoli polmonari. L assunzione di ossigeno da parte dell emoglobina avviene con caratteristiche particolari. Per valori di pressione parziale superiori agli 80 mmHg i valori normali si aggirano attorno ai 100 mmHg l emoglobina lega tutto l ossigeno di cui e capace risultando quindi completamente saturata ogni grammo di emoglobina puo legare 1 34 volumi di ossigeno in condizioni normali 100 ml di sangue arterioso contengono circa 20 volumi di ossigeno cioe in media 15 g di emoglobina. La temperatura il pH la concentrazione di un prodotto intermedio della via glicolitica il difosfoglicerato modificano l affinita dell emoglobina nei riguardi dell ossigeno e di conseguenza ne variano la quantita ceduta ai tessuti periferici. Alla periferia l ossigeno viene ceduto ai tessuti e trasferito all interno delle cellule dove viene utilizzato nei processi metabolici respirazione cellulare . Di conseguenza ogni condizione che determini una riduzione della quantita di emoglobina presente nel sangue per esempio anemia oppure un blocco funzionale dell emoglobina avvelenamento da ossido di carbonio formazione di metaemoglobina si accompagna a una riduzione della quota di ossigeno trasportata e quindi disponibile per i tessuti periferici. Dal punto di vista fisiologico l emoglobina interviene nella regolazione del pH del sangue. In un soggetto adulto vengono prodotti giornalmente circa 7 g di emoglobina e altrettanti ne vengono distrutti. L emoglobina viene distaccata dai globuli rossi e scissa nei suoi costituenti fondamentali globina eme ferro. In particolare la degradazione dell eme porta alla formazione di bilirubina metabolizzata a livello epatico e poi escreta nella bile. La concentrazione di emoglobina risulta diminuita in tutte le forme di anemia e nelle malattie sistemiche particolarmente nell insufficienza renale cronica in questo caso specifico la carenza di emoglobina e dovuta alla ridotta produzione da parte dei reni insufficienti di eritropoietina un ormone in grado di stimolare l eritropoiesi mentre risulta maggiore per meccanismo compensatorio poliglobulia in tutte le forme gravi di insufficienza respiratoria cronica e per fenomeno di acclimatazione nei soggetti che vivono in alta quota.

Chiedi un consulto agli ematologi di OK

In edicola